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汞(Ⅱ)與牛血紅蛋白相互作用的研究
本文采用紫外光譜(UV/VIS)、熒光光譜和圓二色譜等方法,對汞(Ⅱ)與牛血紅蛋白(BHb)的相互作用進(jìn)行了研究.結(jié)果表明:Hg2+處理導(dǎo)致BHb紫外吸收的增加,出現(xiàn)LMCT帶,并隨Hg2+濃度的增加LMCT帶強度顯著增強.BHb分子中Soret帶的吸收隨著Hg2+作用時間的增加而持續(xù)降低,表明Hg2+使部分血紅素輔基從BHb中脫離出來.蛋白內(nèi)源熒光光譜顯示,Hg2+與BHb的結(jié)合會影響蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)和四級結(jié)構(gòu).遠(yuǎn)紫外圓二色譜表明,Hg2+處理會導(dǎo)致BHb蛋白的α-螺旋含量減少.
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